真核生物蛋白质的翻译后加工的主要方式包括：多肽链的修剪、剪切或拼接，N端添加氨基酸，氨基酸残基的修饰，二硫键的形成，多肽链的折叠等。

ConA前体分子的修饰过程为：首先信号肽被切除；然后由Asn蛋白内切酶在多肽的Asn残基处进行酶切，产生两段肽段，其C端均被部分降解；最后前一肽段的C端与后一肽段的C端连接，即N端半分子和C端半分子倒转连接，形成成熟的ConA。这种翻译后修饰方式超出中心法则指导，因此被称为是对原分子的“改版”。

信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解。由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

内质网信号序列长度不等，一般在13～16个氨基酸残基，它们的共同点为：①均含有10～15个残基的疏水氨基酸序列；②在疏水序列的近N端有一个或多个带正电荷的氨基酸残基；③在C端(近裂解位点)有一短的序列，这个序列有相当的极性。

首先细胞中的信号识别颗粒SRP识别并结合新生多肽链N端的内质网信号序列，此时肽链延伸暂停。接着SRP通过与SRP受体结合将核糖体引导到内质网膜上，肽链延伸重新启动。新生多肽链通过内质网上的易位子开始向内质网腔内转移。信号肽很快被内质网膜内侧的信号肽酶切除。新生多肽链合成结束后由内质网腔向高尔基体转移，并在分拣小泡帮助下运输到细胞膜，通过跨膜结构域锚定在细胞膜上。

因为如果肽链继续延伸，太长的新生肽链容易发生折叠或错误折叠，很难或者不可能以线性形式穿过内质网膜。

具有以下特点：①需要受体介导；②需要分子伴侣帮助蛋白质正确折叠；③需要消耗ATP获得能量；④需要信号肽酶切除信号肽；⑤以非折叠线性形式跨膜运输(过氧化物酶体蛋白除外)。

蛋白质的高级结构是由氨基酸的顺序决定的，不同的蛋白质有不同的氨基酸顺序，各自按一定的方式折叠而成该蛋白质的高级结构。折叠是在自然条件下自发进行的，在生理条件下，它是热力学上最稳定的形式，同时离不开环境因素对它的影响。对于具有四级结构的蛋白质，其亚基可以由一个基因编码的相同肽链组成，也可以由不同肽链组成，不同肽链可以通过一条肽链加工剪切形成，或由几个不同单顺反子mRNA翻译合成。

蛋白质是通过膜上的特殊通道(水溶性通道)穿过或插入膜，例如内质网、线粒体和叶绿体这些细胞器的膜上均含有嵌于膜的蛋白样结构，可以使蛋白质不与疏水性的类脂分子接触而穿过膜。

在共翻译途径中，当锚定序列位于新生多肽链C端时，N端的序列首先跨膜而出，在最后一段序列进入膜后，锚定序列可以阻止蛋白质穿过易位子，转运停止，导致Ⅰ型取向，蛋白质的N端朝向胞外空间。当锚定序列位于新生多肽链N端时，信号序列与锚定序列会结合在一起，滞留在膜内，而生长肽链的其余部分继续以跨膜而出，导致Ⅱ型取向，所有的信号一锚定序列前面的N端部分会留在细胞质中。

由细胞核基因编码的细胞色素c在细胞核转录、转录后加工，再在细胞质中的游离核糖体翻译。翻译产物在N端含有导肽序列，分为两个部分：基质定位信号和膜定位信号。第一部分基质定位信号引导蛋白质穿过线粒体双层膜进入线粒体基质，然后被基质中的蛋白酶切除，暴露出第二部分膜定位信号，继续引导蛋白质定位于内膜，最后也被切除。

细胞核定位序列(NLS)中没有明显的保守序列，是一段短的、高度碱性且缺少疏水残基的氨基酸序列，常常存在一个脯氨酸残基阻断碱性残基上游α螺旋的形成。一些NLS还由两个分开的短序列构成。NLS所处区域的形状及碱性程度是重要的特点。

细胞核蛋白在游离核糖体中翻译，翻译产物立即发生折叠，其中含有细胞核定位序列(NLS)且暴露在表面。核蛋白通过NLS与由输入素α和β组成的细胞核输入受体结合，形成的复合物穿过核膜上的核孔复合体(NPC)进入核质。核蛋白-受体复合体与核质内的Ran-GTP结合，随后复合体解体，核蛋白释放到细胞核。输入素β与Ran-GTP结合返回细胞质，Ran-GTP在GTP酶激活蛋白(GAP)的作用下将与它结合的GTP水解成GDP后，Ran-GDP回到细胞核并在核苷酸交换因子RCC1的催化下，重新转换为Ran-GTP。另外输入素α在核内输出素的帮助下返回细胞质，与输入素β重新组装成细胞核输入受体，参与下一轮的转运。

泛素是一个76个残基的多肽，首先泛素活化酶E1利用ATP将其自身通过高能硫酯键连接Cys残基和泛素C端的Gly残基；接着泛素交联酶E2通过新的高能硫酯键接受泛素；E2和泛素连接酶E3共同识别底物，催化泛素C端的Gly残基与底物Lys残基上的ε-氨基形成异肽键。靶蛋白单泛素化还不足以降解，还需有更多的泛素依次加在前一个泛素分子第46位Lys残基上，形成多聚泛素化蛋白质。

过氧化物酶体蛋白含有过氧化物酶体定向序列(PTS)，以C端含有PTS1的过氧化氢酶为例，其转运的具体步骤是：①脱辅基过氧化氢酶从细胞质游离的核糖体上释放出来，进行完全折叠，并与血红素辅基结合成亚基。然后，4个相同的亚基组装成有活性的过氧化氢酶；②细胞质中的PTS1受体蛋白(PTS1R)识别、结合过氧化氢酶C端的PTS1；③PTS1R与过氧化物酶体膜上的整合蛋白Pex13p结合，将过氧化氢酶停泊到过氧化物酶体的表面；④过氧化氢酶-PTSlR复合物经过膜上的通道进入过氧化物酶体；⑤PTS1R留下过氧化氢酶，重新回到细胞质中被循环使用。

分泌蛋白由内质网向高尔基体，或由高尔基体向细胞外运输需要依靠被膜囊泡。囊泡包裹分泌蛋白并从供体膜表面以出芽形式释放，然后和靶膜表面融合，囊泡中内容物被释放。

蛋白质分子中多肽链的修饰和局部断裂，是生物活性蛋白质的形成并执行特定的生物学功能所必需的过程，在生物机体中普遍存在。例如前胰岛素原，含110个氨基酸残基。进入内质网腔后被信号肽酶作用切去信号肽转变为胰岛素原。再经特异性酶的作用，切下一段C肽后才转变为有活性的胰岛素。

新生多肽链在核糖体中合成后，分子伴侣SecB与之结合，阻止其提前折叠，以方便随后的跨膜转运。细菌质膜上两种跨膜蛋白SecE和SecY组成膜通道，依赖于ATP，并受SecA驱动，将分泌蛋白送出。一旦蛋白质通过通道，信号序列就被细胞外的与膜结合的蛋白酶切除。

这种蛋白质会被导入内质网膜。因为它存在着SRP识别的信号序列，当新生链N端一暴露出核糖体就会被SRP识别并结合，将新生链导入内质网腔，在那里完成肽链合成并完成修饰。所以这种蛋白质被导入内质网膜腔内，最后将不能到达细胞核内。

经改造的Cathepsin D仍然定位于溶酶体。因为虽然N端内质网信号序列发生改变，但此序列都将在内质网腔内水解，并且跨膜序列和溶酶体定位序列均独立存在于蛋白质其他区域，因此catlaepsin D定位不受影响。